background image

Dr.Amjed H.Abbas Respiratory physiology lec.4

 

 

Clinical notes related to hemoglobin–oxygen dissociation Curve  

Fetal  hemoglobin  (Hb  F)  has  a  slightly  higher  affinity  for  O2  than  does  the  adult 
form  (Hb  A)  because  it  binds  2,3-diphosphoglycerate  (2,3-DPG)  less  avidly.  This 
facilitates the uptake of O2 by the fetus at the relatively low values of PO2 that exist 
in the placenta. 
Methemoglobinemia  is  a  condition  in  which  there  are  higher  levels  of 
methemoglobin in the blood than normal. Methemoglobin is formed when the heme 
moiety contains iron in the ferric state (Fe 3+) rather than the ferrous state (Fe 2+). 
This may occur when red blood cells are exposed to exogenous oxidizing drugs and 
their metabolites. Methemoglobin does not bind O2, so people with this condition will 
show signs of hypoxia, including shortness of breath (dyspnea), dizziness, cyanosis, 
fatigue, and mental changes. 
Treatment includes the  administration of  methylene blue,  a substance  that  is able to 
reduce iron in hemoglobin to its normal, oxygen carrying 
state, and supplemental O2 

 

Shifts in the Hemoglobin–Oxygen Dissociation Curve 

The affinity of hemoglobin for O2 is somewhat dependent on conditions. 

A decrease in affinity is called a “shift to the right” of the hemoglobin–

O2 dissociation curve, whereas an increase in affinity is called a “shift to 

the left” . 

–  A  right  shift  facilitates  the  unloading  of  O2  in  peripheral  tissues. 

Conditions  favoring  a  shift  to  the  right  (high  temperature,  low  pH,  and 

high PCO2) exist in exercising muscle. Unloading more O2 raises local 

PO2 and drives O2 diffusion into nearby tissues. In muscle, this benefits 

oxidative  metabolism.  A  shift  to  the  right  also  occurs  when  there  is 

increased levels of 2,3-DPG in the blood at high altitude. 

 

 

 Figure shows shift to the right 


background image

Dr.Amjed H.Abbas Respiratory physiology lec.4

 

 

Shift to the left: 
This occurs in the lungs when the affinity of Hb for oxygen increases. So 
there will be loading of O2 from the lungs. 
Factors that cause shift to the left: 
1.Decrease in PCO2 and increases in pH: 
When  tissue  metabolism  decrease.  CO2  production  and  H+  conc. 
decreases.  Thus,  when  O2  demand  decreases,  O2  unloading  to  tissue 
decreases. 
2.Decreases in temperature: 
When tissue metabolism decreases, less heat is produced and less O2 is 
unloaded to the tissues. 
3.Decrease in 2,3-DPG concentration: 
This reflects decreased tissue metabolism, causing a left shift of the curve 
and less oxygen to be unloaded in the tissues. 

 

Effect of Carbon Monoxide (CO) 
CO combines Hb at the same point as does O2, and can displace O2 from 
hemoglobin.CO binds with about 250 times as much as O2. PCO greater than 40 
mmHg can be lethal. Administering 100 percent (pure) oxygen is the usual treatment 
for carbon monoxide poisoning as it speeds up the separation of carbon monoxide 
from hemoglobin. 

 

Carbon Dioxide Transport in Blood 

CO2 is mainly transported in blood in the form of bicarbonate (HCO3−) 
(70%).  It  is  also  transported  as  dissolved  CO2  (10%)  or 
carbaminohemoglobin (20%).  

 

 

 

 

 

 

 

Less than 10 percent of the total quantity of carbon dioxide carried in the 

blood is eliminated during passage through the lungs. Complete 

elimination would lead to large changes in acidity between arterial and 

ains in the pulmonary 

venous blood. Furthermore, blood normally rem

Dissolved
bound to Hb
HCO3-


background image

Dr.Amjed H.Abbas Respiratory physiology lec.4

 

 

carbon 

capillaries less than a second, an insufficient time to eliminate all 

dioxide.

 

Carbon dioxide transport: 

 

1. Dissolved in the plasma (10%) 

About  10%  of  the  total  CO2  in  the  blood  is  transported  as  a  dissolved 

form in the plasma.  

Solubility of CO2= 0.03ml CO2/100ml blood/mmHg. 

Dissolved  CO2  in  arterial  blood  =  40mmHg  x0.03mlCO2/100ml 

blood/mmHg= 1.2ml/100ml blood. 

2.  Carbamino-hemoglobin (30%) 

CO2  binds  to  terminal  aminogroups  on  proteins  (eg.  Hb  and  plasma 

proteins  such  as  albumin).  When  CO2  is  bound  to  Hb,  it  is  called 

carbaminohemoglobin, which accounts for about 30% of the total CO2. 

3.Transport of Carbon Dioxide as Bicarbonate 

CO2  is  produced  by  tissues  as  a  result  of  aerobic  respiration.  It  freely 

diffuses  into  red  blood  cells  and  is  then  transported  in  blood  by  the 

following steps:– CO2 combines with H2O within red blood cells to form 

carbonic acid (H2CO3). This is catalyzed by carbonic anhydrase. H2CO3 

dissociates into H+ and HCO3−. 

–  Much  of  the  HCO3−  moves  into  the  plasma  in  exchange  for  Cl−(the 

chloride  shift”).  Plasma,  as  well  as  the  red  blood  cells,  is  therefore  a 

vehicle for the transportation of CO2 to the lungs. 

– The H+ produced is largely buffered by hemoglobin. Removal of O2 

from the blood by uptake into tissues increases the amount of CO2 

that can be converted to HCO3− because deoxygenated hemoglobin is a 

better  buffer  than  oxygenated  hemoglobin.  In  addition,  deoxygenated 

hemoglobin binds more carbamino-CO2 than oxygenated hemoglobin. 

– In the lungs, the reverse of the process described above occurs: HCO3 


background image

Dr.Amjed H.Abbas Respiratory physiology lec.4

 

 

− enters red blood cells in exchange for Cl−, and HCO3− binds to H+ 

to form H2CO3. H2CO3 then breaks down to form CO2 and H2O, and 

CO2 is expired. 

 

Figure :CO2 Transport and Cl- Movement 

 

 

Transport of CO2 from tissues 

 

 

Figure: Transport of CO2 to the alveoli 

 




رفعت المحاضرة من قبل: Ahmed monther Aljial
المشاهدات: لقد قام 4 أعضاء و 194 زائراً بقراءة هذه المحاضرة








تسجيل دخول

أو
عبر الحساب الاعتيادي
الرجاء كتابة البريد الالكتروني بشكل صحيح
الرجاء كتابة كلمة المرور
لست عضواً في موقع محاضراتي؟
اضغط هنا للتسجيل